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La présence de dimorphisme au niveau de la neuraminidase présente dans le virus influenza

JH

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J. Hill-Schubert

Résumé du colloque

Le virus influenza possède deux glycoprotéines, l'hémagglutinine (H) et la neuraminidase (N). L'isolement des glycoprotéines de la souche A/Aichi/2/68 (H3N2) par chromatographie d'affinité nous a donné deux sortes de N, soit une qui reste liée à H et l'autre qui est libre. Nous avons poursuivi l'étude des propriétés de ces deux N obtenues. N liée à H a été passée sur colonne de Bio-Gel. L'élution a été effectuée et nous n'avons pu séparer les deux activités H et N. N libre a été repassée sur la même colonne et est restée attachée au Bio-Gel. Selon les résultats, les deux N possèdent les mêmes sites de réadsorption sur Bio-Gel. Les fractions N libre et N liée à H ont été concentrées et testées en immunodiffusion contre des antisérums anti X-7 et anti X-32 (H2N2/HK). Les résultats obtenus démontrent une différence immunologique entre les deux protéines, N libre étant identique au N de X-7 (H2N2) et N liée à H étant celui de X-32 hybride. L'activité enzymatique de N libre et de N liée à H a été testée contre le substrat N-acétyl neuraminlactose; l'activité de N liée à H est plus élevée que celle de N libre.

Contexte

host icon Hôte : Université d'Ottawa

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