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Résumé du colloque
L'exposition de cellules à divers stress chimiques ou physiques induit la synthèse d'un groupe de protéines dites de choc thermique (hsp). La plus abondante des hsp, hsp 70, qui en fait consiste en une famille de protéines de P.M. similaires, est très bien conservée au cours de l'évolution. Son rôle exact dans la réponse au stress est encore mal compris. Il a été récemment démontré que les hsp 72 et 73 des cellules de rat grande affinité pour l'ATP (Mol. Cell. Biol. 5, 1229, 1985). Dans le présent travail, nous démontrons que les hsp équivalentes chez Drosophila possèdent les mêmes propriétés. En effet, nous avons pu purifier les hsp 68 et 70 par chromatographie sur colonne d'échange d'ions et sur ATP-Agarose. Nous démontrons en outre que la hsp 70 qui se concentre dans la fraction nucléaire suite à un choc thermique peut en être spécifiquement extraite par l'ATP. Ces résultats suggèrent que certains membres de la famille des hsp 70 possèdent la caractéristique de se lier fortement à l'ATP. La signification de ces propriétés de la hsp 70 dans la réponse cellulaire au stress reste à élucider.
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