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La pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum, une bactérie extrêmement halophile

Jean-François Laliberté
Eveline De Medicis
JL

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Jean-François Laliberté

Résumé du colloque

La pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum a été partiellement purifiée en trois étapes : préparation d'un extrait bactérien, précipitation au sulfate d'ammonium et chromatographie d'hydrophobicité. La croissance bactérienne se fait même complète à 37°C sous aération et en agitation vigoureuses. Les cellules récoltées avant d'atteindre la phase stationnaire sont brisées à l'alumine. Le test d'activité de la pyruvate kinase, un test spectrophotométrique couplé avec la lactate déshydrogénase, a été mis au point après étude de l'effet de la concentration en sel et de la stabilité en fonction du pH et de la concentration en sel a aussi été menée avant d'entamer le processus final de purification. Les techniques de purification ont été choisies en fonction de l'halophilicité de l'enzyme et leur utilisation est discutée dans l'optique de l'effet de sel sur l'activité thermodynamique de l'enzyme.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d'Ottawa

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Titre du colloque :

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