Colloque

La régulation de la pyruvate kinase du foie de la grenouille léopard, Rana pipiens

Paul Fournier

Helga Guderley

Membre a labase

Paul Fournier

Résumé du colloque

La pyruvate kinase est un enzyme central dans la régulation du métabolisme énergétique. Chez les hépatocytes des mammifères on retrouve un seul isozyme de la pyruvate kinase (type L) alors qu'au niveau des hépatocytes de grenouille, on en retrouve 5. Le contrôle simultané de l'activité de ces cinq isozymes pose un problème de régulation métabolique fort intéressant. L'isozyme V se présente sous deux formes, Va et Vb. La cinétique de la forme Va est sigmoïde alors que celle de la forme Vb est hyperbolique. La sensibilité du type Va à l'inhibition par l'alanine et à l'activation par le F1, 6BP et les ions H est plus grande que celle de la forme Vb. Comme pour le type L des mammifères, l'isozyme V (formes a et b) n'est pas inhibé par la phénylalanine ni activé par le F2, 6BP. L'isozyme L du foie de la grenouille démontre une affinité intermédiaire pour le PEP, une sensibilité à l'inhibition par l'alanine et la phénylalanine et une activation par le F1,6BP. Chez les grenouilles la forme L est plus sensible à l'inhibition par les acides aminés que la forme Lb. Le contrôle coordonné de l'activité des cinq isozymes hépatiques de la grenouille serait facilité par la sensibilité de toutes ces formes à l'inhibition par l'alanine et à l'activation par le F1,6BP.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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