Colloque

La répartition des sites de la phosphorylation dans les neurofilaments

J.P. Jullien

W.E. Mushynski

Membre a labase

J.P. Jullien

Résumé du colloque

Les neurofilaments sont composés de trois polypeptides ayant des poids moléculaires de 200,000, 145,000 et 68,000. L'incubation de 32P-orthophosphate dans les ventricules cérébrales du rat a récemment démontré que ces trois polypeptides étaient phosphorylés in vivo (Jullien J.P. et Mushynski W.E. (1981) J. Neurochem. 37, 1579-1585). Le contenu des protéines des groupements phosphate ainsi que l'analyse des protéines marquées avec le 32P in vivo montrent que la majorité des sites de la phosphorylation se retrouvent sur le polypeptide de 200,000 daltons. Une étude sur la structure des neurofilaments nous a permis de localiser plus précisément ces sites de phosphorylation. Des préparations de neurofilaments ont été digérées avec la chymotrypsine pendant 0,5 h à 10° dans une solution tampon pH 6.5 à 30°C pendant 2, et 15 min. Après centrifugation, le principal produit de digestion que retrouvé dans la fraction soluble est dérivé du polypeptide de 200,000 daltons et a un poids moléculaire de 160,000. Des projections latérales observées par le microscope électronique correspondent aux sites de la phosphorylation du polypeptide de 200,000 daltons. Ces résultats indiquent que la phosphorylation des neurofilaments peut jouer un rôle important dans la physiologie de la neurone notamment dans le transport axonal.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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