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La sécrétion de la protéine neuroendocrine 7B2 est conditionnelle à l'élèvement de sa portion C-terminale

Luc Paquet
Majambu Mbikay
Michel Chrétien
Claude Lazure
LP

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Luc Paquet

Résumé du colloque

La plupart des peptides/protéines biologiquement actifs sont produits via le clivage d'un précurseur, majoritairement aux paires d'acides aminés basiques. Le 7B2, qui est une protéine de 186 acides aminés, produite et sécrétée par la très grande majorité des cellules endocrines et neuroendocrines, contient tels sites de maturation dans son domaine C-terminal. Dans le but d'étudier cette maturation, nous avons construit un virus vaccinia recombinant qui dirige l'expression du 7B2 dans les cellules infectées. L'analyse des formes immunoréactives de 7B2 produites dans diverses lignées cellulaires, montre que celui-ci est synthétisé sous la forme d'un précurseur de 29 kDa, qui est rapidement clivé en fragments plus petits (22-23 kDa). Dans tous les cas, le précurseur du 7B2 est confiné à l'intérieur de la cellule et seuls ses produits de maturation peuvent se retrouver dans le milieu de culture. La sécrétion du 7B2 semble conditionnelle à une maturation protéolytique de sa portion C-terminale.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

Endocrinologie
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