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Résumé du colloque
La spectroscopie infrarouge de corrélation à deux dimensions s'est révêlée être un outil puissant pour la détermination de la structure secondaire des protéines en utilisant l'échange hydrogène-deutérium, dans le cas de la myoglobine (Applied Spectroscopy 51, 1997, 466). Nous avons mis en application cette méthode à l'étude de la structure secondaire de la protéine basique de la myéline (MBP). La MBP est reconnue pour être impliquée dans la maladie de la sclérose en plaques. La littérature est contradictoire quant au contenu de la structure secondaire de la MBP. Alors que la spectroscopie infrarouge classique semble indiquer une absence de structure secondaire, la spectroscopie 2D-FTIR indique la présence de nombreuses structures. Nous avons pu aussi observer l'augmentation du contenu en hélices-a dans la MBP en présence de phospholipides anioniques par 2D-FTIR, en modifiant le rapport d'incubation de la protéine. De plus, lors de cet exposé, nous présenterons l'analyse des cartes 2D obtenue pour l'étude des phospholipides seuls, en utilisant l'effet de la température sur l'ordre conformationel des chaînes lipidiques. Celle-ci nous a permis d'identifier plusieurs composantes sous les bandes d'élongation symétriques et antisymétriques des groupements méthylène de la phosphatidylcholine. En résumé, nous espérons qu'à travers ces différents exemples, la spectroscopie infrarouge à deux dimensions ouvrira les portes à de nouveaux types d'expériences au service de l'étude des membranes biologiques.
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