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La spectroscopie infrarouge transformée de Fourier (IRTF) des protéines en solution

Marie Therrien
Michel Pézolet
MT

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Marie Therrien

Résumé du colloque

Avec l'avènement de la spectroscopie IRTF, il est possible d'envisager des études sur les protéines en solution aqueuse sans avoir recours à l'utilisation de l'eau lourde. Étant donné la grande sensibilité et la grande précision sur la détermination de l'informétrie, la soustraction du spectre de l'eau peut être maintenant effectuée de façon quantitative. Nous discuterons tout d'abord des diverses méthodes utilisées pour soustraire de l'eau ou nous avons utilisées. Puis, nous présenterons quelques spectres IRTF de protéines globulaires dont le pourcentage de structure secondaire (hélice α, feuillet β et structure désordonnée) diffère. En dernier lieu, nous proposerons une méthode quantitative qui, grâce à l'analyse des bandes amide I et amide II des protéines, permet de déterminer le pourcentage de structure secondaire.

Contexte

Section :
Chimie physique
news icon Thème du colloque :
Chimie physique
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

Chimie physique
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