Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Résumé du colloque
L'entassement d'hélices-α au sein de certaines protéines globulaires et membranaires semble être responsable d'une partie de l'énergie de cohésion nécessaire à l'obtention de leur structure protéique stable et fonctionnelle. L'empilement d'hélices-α amphiphiles concentrées dans des protéines globulaires ainsi que l'entassement des hélices-α transmembranaires font l'objet de plusieurs études théoriques de modélisation électrostatique, hydrophobes et d'échange d'énergie d'interaction énergétique. L'étude des isothermes de pression de surface d'homopolypeptides amphiphiles hydrophobes organisés en hélice-α à l'interface air-eau peut nous informer directement sur les interactions inter-hélices. Les isothermes de pression de surface du poly-γ-benzyl-L-glutamate et de la poly-L-alanine que nous présentons démontrent une transition correspondant au passage d'une organisation monomoléculaire des films polypeptidiques à une organisation bimoléculaire. Des cycles d'expansion-recompression des films durant la transition présentent des hystérésis à partir desquels il nous est possible de calculer des énergies d'interaction inter-hélices.
Vous devez être connecté pour ajouter un élément à vos favoris.
Veuillez vous connecter ou créer un compte pour continuer.
Outils de citation
Citer cet article :
MLA
APA
Chicago
Ajouter un dossier
Vous pouvez ajouter vos contenus préférés à des dossiers organisés. Une fois le dossier créé,
vous pouvez ajouter un article ou un contenu de la liste ou de la vue détaillée au dossier sélectionné dans la liste.