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La tyrosine en position N-terminale du neuropeptide Y (NPY) est essentielle pour le maintien de l'activité biologique complète du peptide

Majda T.-Benchokroun
Alain Fournier
Serge St-Pierre
Alain Cadieux
MT

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Majda T.-Benchokroun

Résumé du colloque

Nous avons déjà démontré que le NPY, peptide de 36 acides aminés, exerce un effet bronchoconstricteur puissant sur des voies aériennes isolées de cobaye. Dans la présente étude, plusieurs analogues de fragments (2-36, 5-36, 16-36, 25-36) du NPY ont été testés pour caractériser la partie biologiquement active de la molécule. Nos résultats ont révélé que des changements mineurs dans la séquence d'acides aminés du NPY altèrent de façon marquée la puissance et/ou son activité intrinsèque. La suppression de l'acide aminé en position N-terminale (fragment 2-36) entraîne à elle seule, une diminution de plus de 10 fois de la puissance du NPY naturel. La substitution par la Tyr^0 ou un raccourcissement de la partie N-terminale du NPY résultent en un déplacement vers la droite des courbes dose-réponses. Ces données suggèrent que la région N-terminale est importante pour l'activité biologique du NPY se situent dans la partie C-terminale de la molécule et que les résidus requis pour l'affinité (puissance) sont localisés dans la portion N-terminale.

Contexte

Section :
Pharmacologie/Toxicologie
news icon Thème du colloque :
Pharmacologie/Toxicologie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

Pharmacologie/Toxicologie
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