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La voie de dégradation ubiquitine-protéasome-dépendante affecte l'activité du facteur de transcription C/EBP

Mylène Blais
Noémie Juaire
Mariana G. Ghinet
Claude Asselin
MB

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Mylène Blais

Résumé de la communication

La protéolyse ubiquitine-protéasome-dépendante est une voie de dégradation majeure et intervient dans la régularisation de diverses protéines. Cette voie consiste en l'apport de plusieurs groupements ubiquitine sur une protéine par des enzymes spécifiques. La protéine multi-ubiquitinée est alors reconnue et dégradée par le protéasome. Nous avons émis l'hypothèse que la voie de protéolyse ubiquitine-protéasome-dépendante pourrait jouer un rôle dans la régularisation de C/EBP, un facteur de transcription impliqué dans la réponse inflammatoire. Par Northern, nous avons analysé l'impact du MG132, un inhibiteur de protéasome, sur l'expression de différents gènes de réponse inflammatoire régularisés par les C/EBPs, en induisant les cellules avec une cytokine pro-inflammatoire, l'interleukine 1 (IL-1). Par gels de rétention, nous avons déterminé la capacité de liaison à l'ADN du facteur de transcription C/EBP en présence de MG132 et d'IL-1 dans différents modèles cellulaires intestinaux. Le MG132 réprime l'induction de l'haptoglobine et de C/EBPdelta par l'IL-1 dans les cellules IEC-6, tel que démontré par Northern. Cependant, l'inhibition des protéasomes ne semble pas affecter l'expression de C/EBPbeta. Le MG132 induit des changements dans les complexes C/EBP liés à l'ADN dans les cellules épithéliales intestinales IEC-6, HIEC et Caco-2. Ces résultats préliminaires nous permettent de confirmer l'implication des protéasomes au niveau de l'action des C/EBPs sur la régularisation des gènes de réponse inflammatoire.

Contexte

Section :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
news icon Domaine de la communication :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université Laval

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