Communication

L'activation de la pro-MMP-2 par la MT1-MMP est préférentiellement localisée dans les cavéoles de cellules tumorales

Marie-Paule Lachambre

Quynh-Tran Nguyen

Membre a labase

Marie-Paule Lachambre

Résumé de la communication

L'implication des métalloprotéinases de la matrice extracellulaire (MMP) est clairement établie dans l'angiogenèse, l'invasion et la prolifération des cellules tumorales. La MT1-MMP, une métalloprotéinase de type membranaire, joue un rôle central dans l'activation de la pro-MMP-2, mais les mécanismes moléculaires impliqués dans cette voie d'activation sont très peu définis. Récemment, nous avons observé que l'incubation de cellules cancéreuses U-87 dérivées de gliomes humains en présence de concanavaline-A ou de cytochalasine-D induisait une forte activation de pro-MMP-2, concomitante avec la maturation de MT1-MMP en des formes de 55 et 43 kDa. Dans cette étude, nous avons examiné la localisation préférentielle de ce processus au niveau des cavéoles, des microdomaines de la membrane plasmique. Nos résultats montrent que 1) la MT1-MMP co-sédimente avec une fraction enrichie en cavéoles isolées de glioblastomes humains et que 2) cette enzyme co-immunoprécipite et intéragit donc physiquement avec la cavéoline-1.Le traitement des cellules U-87 avec la con-A ou la cyto-D induit une forte augmentation de l'activation de la pro-MMP-2 corrélée à la maturation de la forme active de 63 kDa de MT1-MMP vers sa forme inactive de 43 kDa. Ces formes actives et dégradées de la MT1-MMP sont très enrichies dans les cavéoles, ce qui met donc en évidence la localisation préférentielle des mécanismes de l'activation de la MT1-MMP dans ces compartiments spécialisés.

Contexte

Section :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Montréal

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