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Résumé du colloque
La Poly(ADP-Ribose) Polymérase (PARP) est une enzyme nucléaire pouvant modifier, après leur traduction, des protéines nucléaires par l’ajout de chaînes d’ADP-ribose. Bien que la fonction précise de l’enzyme ne soit pas entièrement élucidée, il est cependant connu qu’elle est impliquée dans des phénomènes biologiques importants tels que la réparation et la réplication de l’ADN de même que dans la différenciation cellulaire. L’étude de la régulation de l’expression du gène de la PARP a conduit au clonage et à la séquence de la région 5’ régulatrice et du promoteur basal du même gène à l’identification de cinq sites (F1 à F5) auxquels se lie le facteur transcriptionnel positif Sp1. Nous avons récemment évalué, par analyses de délétion 5’ et transfection transitoire de diverses lignées de cellules en culture exprimant la PARP à des niveaux variables, l’importance de chacun de ces sites dans l’activité transcriptionnelle du promoteur de PARP. Il ressort de ces travaux que l’élément F3 est de loin le plus important des cinq sites identifiés. De plus, nous avons pu mettre en évidence, à l’aide de tests, des extraits nucléaires préparés de foie de rat, de protéines de souris pouvant également se lier avec le promoteur PARP. Comme seules des liaisons reconnues par ces protéines hépatocytes chevauchant les trois sites Sp1 proximaux (F2, F3 et F4), il est probable que cette liaison interfère substantiellement avec la reconnaissance de ces éléments par Sp1. Une telle interférence pourrait expliquer le faible taux d’expression de la PARP observé dans le foie et dans d’autres organes tels que le rein.
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