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L'affinité sélective de l'hémoglobine pour l'amylose réticulé

Wilfrid Jacques
Mircea Alexandru Mateescu
WJ

Membre a labase

Wilfrid Jacques

Résumé du colloque

L'hémoglobine, sans être une glycoprotéine, a la capacité de se glycosyler, générant des variantes de type HbA1a, HbA1b, HbA1c etc. L'hypothèse d'une reconnaissance des unités de glucose dans les polysaccharides de type polyglucose, nous a permis de mettre en évidence une haute sélectivité pour des structures présentant des unités de glucose sans par liaisons alpha-1,4-glucosidiques, toutefois sans aucune interaction avec d'autres polymères de type polyglucose comme la cellulose (liaisons de type beta-1,4-glucosidiques) ou le dextran (liaisons alpha-1,6-glucosidiques). Cette affinité sélective pour l'amylose réticulé (polymère réalisé dans notre laboratoire), nous a permis la séparation de l'hémoglobine, par chromatographie d'affinité en une seule étape, et ce, directement à partir d'extraits érythrocytaires. Ce nouvel aspect concernant les propriétés de l'hémoglobine permet une meilleure compréhension du rôle structural et fonctionnel de la partie glucidique des divers glycoprotéines et a un niveau préparatif, de réaliser une purification rapide de l'hémoglobine, d'intérêt pour la médecine transfusionnelle.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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Thème du colloque :

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