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L'agent antiangiogénique Néovastat stimule la génération de plasminogène par l'activateur tissulaire du plasminogène

Mathieu Provencal
Richard Beliveau
Dominique Boivin
Denis Gingras
MP

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Mathieu Provencal

Résumé de la communication

Nous avons récemment démontré que le Néovastat, un composé antiangiogénique extrait du cartilage de requin, stimule l'activation du plasminogène in vitro en facilitant sa conversion en plasmine via un processus dépendant de l'activateur tissulaire du plasminogène (t-PA). Une forte activité t-PA est associée avec un bon prognostic pour des patients atteints de certains types de cancers dont le mélanome et le cancer du sein. Nous avons purifié les molécules responsables de la stimulation de la génération de la plasmine, en utilisant un schéma de purification comportant trois étapes : la filtration sur gel, la focalisation isoélectrique et l'électrophorèse préparative. Nous avons purifié deux protéines de 28 kDa ayant des points isoélectriques de 4,5 et 6,5 approximativement. Ces deux protéines ne stimulent pas directement l'activité du t-PA ou de la plasmine, ce qui suggère un mécanisme d'action impliquant une interaction avec le plasminogène. Des analyses cinétiques démontrent que les deux protéines accélèrent la conversion du plasminogène en plasmine par le t-PA, en augmentant l'affinité du t-PA pour le plasminogène d'environ 35 fois (Km diminue de 456 mM à 12-14 mM). Les deux protéines stimulent également la dégradation de la fibrine par le système t-PA/plasminogène dans un essai in vitro. Une interaction directe entre le plasminogène et les deux protéines purifiées a été démontrée par analyse de liaison en temps réel sur Biacore. Ces deux protéines sont les premières molécules associées avec l'activité antiangiogénique du Néovastat à être purifiées et identifiées.

Contexte

Section :
Biochimie et biologie structurale
news icon Domaine de la communication :
Biochimie et biologie structurale
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Thème du communication :

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