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L'apolipoprotéine A-I contrôle les transferts de cholestérol entre lipoprotéines et entre lipoprotéines et membranes cellulaires

Yves L. Marcel
Yuvei Zhao
Qiang-Hua Meng
Jean Bergeron
YL

Membre a labase

Yves L. Marcel

Résumé du colloque

Apolipoprotéine A-I, la protéine majeure des HDL, est caractérisée par un motif répétitif d'hélices-α amphipathiques qui détermine son affinité pour les lipides. La structure de la protéine associée à des particules discoïdales (LpA-I) contenant un nombre défini de molécules d'apoA-I, phosphatidylcholine et cholestérol a été caractérisée immunochimiquement et reliée à la capacité des LpA-I formées d'échanger du cholestérol avec les LDL ainsi qu'avec les fibroblastes en culture. Nous avons démontré que la taille et le nombre de molécules d'apoA-I par particule sont des déterminants importants de la capacité d'apoA-I à lier le cholestérol. Par ailleurs la conformation de l'apoA-I varie en fonction de la présence du cholestérol et suggère l'existence de domaines particuliers responsables de la liaison de ce lipide.

Contexte

Section :
Complexes lipide-protéine : organisation et fonctions
news icon Thème du colloque :
Complexes lipide-protéine : organisation et fonctions
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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