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L'apoptose dépendante de c-Myc implique l'activation du sentier p38 et conduit à la translocation de Bax

Katia Desbiens
Jacques Landry
Réna G. Deschesnes
Kerstin Bellmann
KD

Membre a labase

Katia Desbiens

Résumé de la communication

La transformation oncogénique conduit souvent à une augmentation de la sensibilité à l'apoptose, ce qui explique que le développement du cancer implique aussi l'acquisition d'une résistance à l’apoptose. Cette incapacité à induire l’apoptose conduit également à la chimiorésistance. Nous avons caractérisé le sentier d'induction de l'apoptose par l'agent anticancéreux cisplatine dans des cellules Rat-1 transformées par l'oncogène c-Myc. Le cisplatine cause une translocation de Bax à la mitochondrie et du cytochrome c au cytoplasme, deux événements caractéristiques des sentiers d’apoptose. En fait, l’expression dérégulée de c-Myc accélère la translocation de Bax et du cytochrome c et la fragmentation nucléaire induites par le cisplatine. On observe également une activation de la MAP kinase p38 d'une façon dépendante de la dérégulation de c-Myc. Tous ces phénomènes se produisent ensemble dans les mêmes cellules dans plus de 90 % des cas, et sont bloqués à 60 % par l’inhibition de p38 par le SB 203580. L’activation de p38 participe à l’apoptose induite par le cisplatine, possiblement en régulant l'activation de Bax causant sa translocation à la mitochondrie. Nous évaluerons la possibilité que cette activation soit le résultat d'une phosphorylation.

Contexte

Section :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
news icon Domaine de la communication :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université Laval

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Thème du communication :

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