Colloque

L'Aspartyl-transcarbamylase de la levure et le rétro-contrôle de son activité

Michèle Duphil

J.G. Kaplan

Membre a labase

Michèle Duphil

Résumé du colloque

L'ATCase catalyse la deuxième étape de la chaîne de biosynthèse des pyrimidines: aspartate + carbamyl-phosphate ----> uréido-succinate + Pi. Des extraits partiellement purifiés ont permis l'étude cinétique de cette enzyme (typiquement Michaëlienne), dont le pH optimum est de 8.0. Un des produits finaux de la chaîne des pyrimidines, l'uridine triphosphate, inhibe – suivant les conditions – entre 50 et 90% de l'activité de l'ATCase. Le pH optimum de l'inhibition se situe à 7.4. Le rétro-contrôle s'opère in vivo ainsi qu'in vitro. Le site d'inhibition peut être détruit par chauffage ménagé (à 50° pendant cinq minutes) ou par mutation sans que l'activité disparaisse. Ces résultats suggèrent l'existence d'un site de régulation distinct du site catalytique. La cinétique ne reflète aucune coopérativité ni entre les molécules des substrats ni entre celles de l'inhibiteur.