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L'ATP:diphosphohydrolase pancréatique: Immuno-identification de la sous-unité peptidique responsable de la liaison du substrat, à l'aide d'un marquage au FSBA

Hélène Douillard
Pierre St-Jean
Yvan P. Côté
Adrien R. Beaudoin
HD

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Hélène Douillard

Résumé du colloque

Lors de travaux sur le pancréas exocrine, Lebel et al. (1980) ont mis en évidence une ecto-enzyme membranaire ayant la propriété d'hydrolyser successivement les groupements γ et β phosphate des tri- et diphosphonucleosides. Cette enzyme appelée ATP-Diphosphohydrolase (ATPDase) a par la suite été caractérisée et localisée, entre autres, au niveau des membranes des grains de zymogène de la cellule acineuse, mais son rôle reste toujours inconnu. Nos travaux visent à identifier la sous-unité peptidique de cette enzyme, capable de lier le substrat (nucléosides). L'identification est réalisée à l'aide du 5'-p-fluorosulfonylbenzoyl adénosine (FSBA), un marqueur capable de former un lien covalent au site même de liaison de l'ATP, et par une compétition entre ce même marqueur et les différents substrats (nucléosides) de l'ATPDase. Les sous-unités peptidiques couplées au FSBA sont détectées et identifiées par Western-Blotting à l'aide d'anticorps dirigés spécifiquement contre la molécule de FSBA. L'identification et la purification de cette sous-unité peptidique permettront de déterminer la séquence des acides aminés de l'ATPase à partir de laquelle on comparera avec celle d'ATPases et mettre en évidence les différences entre ATPases et ATPases.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire
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