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Le contrôle de la forme de l'érythrocyte: un modèle

Pierre Wong
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Pierre Wong

Résumé du colloque

La Bande 3 (B3) de l'érythrocyte catalyse l'échange d'un anion pour un autre en alternant entre une conformation orientée vers l'extérieur et une autre orientée vers l'intérieur. Cette glycoprotéine transmembranaire de 90-100 kDa est proposée être un dodécamère lié par une de ses sous-unités près du centre de la spectrine filamenteuse (SF) grâce à l'ankyrine. La SF est postulée se replier et se déplier, et son repliement lié les deux profilaments d'actine (PA) associés à la B3 grâce aux molécules de Bande 4.1. Les liaisons des deux PA ayant une configuration parallèle sont suggérées permettre leur interaction avec la myosine érythrocytaire et leur glissement dans le plan de la membrane. Il est proposé que les agents stomatocytaires, et échinocytaires inhibent, respectivement, le repliement et le dépliement de la SF en inhibant soit la liaison ou translocation des molécules de la B3. L'influx et l'efflux des anions par la B3 sont déduits causer le repliement et dépliement de la SF. Il est conclu que les propriétés moléculaires de la B3 avant ou confrontation à celles ayant l'autre conformation déterminent les degrés de repliement des molécules de SF, sujettes à remaniement par conséquent, la forme, le volume et la plasticité de l'érythrocyte. Ces données gouverner par le rapport d'équilibre de Gibbs-Donnan des anions et les activités de liaison et de translocation de la B3.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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