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Le facteur Xa libéré des complexes biologiquement actifs couplés sur des matériaux chromatographiques activés des substrats polypeptidiques spécifiques

Richard Desmanglais
Mircea Alexandru Mateescu
Martial Lacroix
RD

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Richard Desmanglais

Résumé du colloque

Le facteur X est une glycoprotéine plasmatique qui joue un rôle important dans la coagulation sanguine. Activé par l'action protéolytique de certaines enzymes, dont le venin de vipère, il devient une sérine-protéase, le facteur X activé (FXa) (EC 3.4.21.6), catalysant avec une haute spécificité l'hydrolyse de la prothrombine du côté carboxyl de l'arginine de la séquence peptidique Ile-Glu-Gly-Arg de la thrombine. Trois peptides de synthèse (Glu-Gly-Arg-p-NA, Gly-Arg-p-NA et Leu-Gly-Arg-p-NA) ont été immobilisés sur support d'agarose activé au bromure de cyanogène (BrCN-Sepharose 4BTM) et le FXa purifié à partir du plasma bovin présente une activité protéolytique sur ces substrats chromogéniques immobilisés en libérant la p-nitroaniline; sur les groupements carboxyl ainsi libérés nous avons immobilisé l'hémoglobine par l'intermédiaire de la réaction avec la carbodiimide. Le FXa est capable de reconnaître et d'hydrolyser la séquence oligopeptidique spécifique et de relarguer l'hémoglobine dans l'état natif, électrophorétiquement intact, démontrant ainsi la capacité du FXa de reconnaître des substrats macromoléculaires et ainsi résoudre plusieurs applications analytiques.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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