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Résumé du colloque
L'arginine estérase (AgE) est la protéine androgéno-dépendante majeure sécrétée par la prostate canine. Le gène complet correspondant à l'AgE a été cloné et séquencé à partir d'une banque génomique commerciale (Clontech) puis séquencé dans sa totalité (5,5 kb). La portion 5' du gène est occupée par une boîte TATA variant (TATAAA), une boîte CCAAT, un site potentiel de liaison pour le facteur de transcription Sp1 (GGGCGGG) et une inversion répétitive de 7 paires de bases suivie d'une séquence répétitive de GT. De plus, l'analyse des transcrits, par extension à l'aide d'une amorce et par PCR, a permis de définir le site d'initiation de la transcription. Le gène est constitué de 5 exons et de 4 introns, comparable à ceux des kallikréines du rat, de la souris et de l'humain. Nos études ont également démontré que le foie, le muscle et le rein pouvaient aussi exprimer l'AgE à des niveaux beaucoup moindres (500 x). Finalement, à l'aide d'un sous-clone correspondant aux différentes sections du gène de l'AgE, nous avons mis en évidence l'existence d'un gène très homologue à celui de l'AgE prostatique. Ces résultats indiquent que l'organisation du gène de l'AgE du chien ressemble beaucoup à celle des autres kallikréines, mais que le nombre de gènes dans cette famille est plus élevé chez le rat et la souris.
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