Colloque

Le polymorphisme des protéines laitières et la stabilité du lait à la chaleur

Gilles Roytaille

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Gilles Roytaille

Résumé du colloque

La grande stabilité thermique (ST) du lait s'explique en partie par la capacité qu'a la caséine κ (κ-CN) d'interagir et de lier la β-lactoglobuline (β-LG) en phase de dénaturation thermique. Il est aussi reconnu que le polymorphisme est un facteur déterminant de la ST. L'objectif de la recherche était de préciser la relation entre les formes polymorphes de la β-LG et de la κ-CN et le niveau de ST. La courbe de ST à 140°C en fonction du pH fut obtenue de mélanges de laits reconstitués (9 séries d'expériences, 32 mélanges étudiés) qui différaient de par la nature des variants génétiques de la κ-CN et de la β-LG. Ces mélanges étaient préparés de telle façon que le contenu en caséines et en constituants dialysables était identique. La ST maximum (STmax) et minimum (STmin), en minute, ainsi que le pH à STmax furent obtenus de ces courbes. La STmax était en moyenne de 20.4 min à un pH situé autour de 6.66. La STmin était très variable allant de 2.3 à plus de 15 minutes. Les laits ayant la combinaison phénotypique κ-CN AA et β-LG BB furent les moins stables, STmax était de 35% à 50% plus faible que la STmax d'un lait contenant la combinaison κ-CN AA et β-LG AA. Lorsque le variant B de la κ-CN était présent (κ-CN AB ou κ-CN BB) la STmax était supérieure à ce qui est obtenu avec le phénotype κ-CN AA. La STmax des laits homozygotes β-LG BB devenait alors plus élevée que celle des laits contenant le variant génétique β-LG A, les phénotypes AB ou AA. Les expériences de reconstitution à partir de suspension de caséine et de lactosérum ont confirmé ces résultats.

Contexte

Section :

Nutrition et technologie alimentaire

Thème du colloque :

Nutrition et technologie alimentaire

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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