Communication

Le rôle de la ptérine chez l'oxyde nitrique synthase de Staphylococcus aureus

François Chartier

Manon Couture

Membre a labase

François Chartier

Résumé de la communication

La biosynthèse de l’oxyde nitrique (NO) par les oxydes nitriques synthases (NOSs) nécessite deux substrats, l’arginine et l’oxygène, de même qu’un cofacteur, une ptérine. Chez les NOSs de mammifères, un double rôle a été attribué à la ptérine. Elle est impliquée dans le transfert des électrons lors de la catalyse et elle est nécessaire à la stabilité de la structure de la protéine. Nous présentons ici la première étude spectroscopique du site actif de la NOS de Staphylococcus aureus (saNOS). Nos résultats montrent qu’en absence de ptérine, la bande de Soret du complexe avec le monoxyde de carbone de saNOS est à 445nm contrairement aux NOSs de mammifères dont le spectre optique du même complexe a une bande de Soret à 420nm. Ce dernier spectre indique que fer de l’hème chez les NOSs de mammifères n’est plus coordonné à un résidu cystéine en absence de ptérine et que ces enzymes sont inactives. Quand à la forme réduite de saNOS, la forme qui peut fixer l’oxygène nécessaire à la catalyse, les spectres de résonance Raman indiquent que l’hème est 5-coordonné indépendamment de la présence ou non de ptérine. Ce résultat contraste avec les NOSs de mammifères où l’hème n’est dans la forme active, 5-coordonnée, qu’en présence de ptérine. Dans l’ensemble, nos résultats indiquent que le rôle de la ptérine est différent chez saNOS par rapport aux NOSs de mammifères puisque la ptérine n’est pas requise pour le maintient du site actif dans un état compatible avec la fonction enzymatique.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie structurale

Domaine de la communication :

Biochimie et biologie structurale

Hôte : Université du Québec à Montréal

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