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Résumé du colloque
Le travail présenté a pour objet d'étudier l'importance relative des divers composants membranaires dans l'interaction entre les ribosomes et la membrane du réticulum endoplasmique (R.E.). Dans ce but, le R.E. rugueux de foie de rat a été préparé par ultracentrifugation sur gradient discontinu de saccharose, dégranulé par RNase et d'EDTA et la membrane a été traitée par divers enzymes: Phospholipases C et A2, Trypsine et Neuraminidase. L'effet de ces altérations membranaires sur l'interaction a été étudié en réassociant des ribosomes préalablement marqués in vivo au moyen d'3H-acide uridylique. L'hydrolyse des groupements chargés des phospholipides membranaires par la Phospholipase C a pour effet sur la réassociation qu'il s'est diminué que de 4% alors que 60% du phosphore phospholipidique a été libéré. Au contraire, le traitement par la phospholipase A2 inhibe (60%) la réassociation; la Trypsine et la Chymotrypsine ont également eu cet effet marqué; l'effet d'inhibition pour une protéolyse de 10% du traitement par la neuraminidase n'affecte pas la réassociation. Ces résultats suggèrent que les forces hydrophobes entre les chaînes d'acides gras phospholipidiques et les protéines membranaires maintiennent l'intégrité structurale nécessaire à l'interaction de la membrane R.E. avec les ribosomes.
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