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Résumé du colloque
La mutation ts 1 bloque la morphogénèse des particules virales à une étape spécifique, dite "particules jeunes". Les clivages endoprotéolytiques qui normalement changent les "particules jeunes" en virions infectieux sont défectueux chez les ts 1, produisant ainsi des virions incomplets, non infectueux, contenant les protéines précurseurs de haut poids moléculaires. En des 3 précurseurs non clivés est une protéine basique (P VII), le produit de clivage (VII) ayant une haute affinité pour l'ADN viral bicaténaire. Pour examiner l'affinité du précurseur (P VII) pour l'ADN, des virions purifiés marqués à la met-35S ont été dissociés par l'acétone, 1^N-Lauroyl Sarcosyl ou la pyridine, les complexes nucléoprotéiques purifiés par centrifugation sur gradient discontinu ou chromatographie sur sphérose 2B, analysés sur gel de polyacrylamide-SDS et en microscopie électronique. Des résultats préliminaires montrent que P VII est associé avec l'ADN viral, tandis que les caractères protéinés de plus petits poids moléculaires liés au complexe nucléoprotéique chez le type sauvage sont absences chez ts 1.
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