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Les applications de PLS et de l'infrarouge en deux dimensions dans la détermination des structures protéiques

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Emmanuel Akochi-Koblé

Résumé du colloque

La spectroscopie FTIR et la méthode d’analyse 2D-IR ont été utilisées pour déterminer les structures moléculaires reliées à la dénaturation des protéines. Cette phase d’étude a été consacrée à l’évaluation de différentes méthodes d’acquisition de spectres FTIR de protéines et de complexes protéiques dans le but de les corréler à différentes caractéristiques structurales de ces protéines. Les corrélations ont été analysées par les méthodes statistiques PLS et par IR en deux dimensions (2D-IR). Cette étude a démontré que l’efficacité des techniques d’acquisition de spectres (Transmitance et ATR) dépend de la méthode d’échantillonnage associée à chacune d’elles. La croissance linéaire de la fermeté en fonction du temps de gélation de BSA, attribuée à des changements dans la conformation des protéines, a été corrélée à des bandes d’absorption FTIR. L’analyse des spectres FTIR a montré une croissance de la structure de feuillets b-intermoléculaires avec le temps de gélation au détriment des structures irrégulières et en a-hélices. Les spectres FTIR ont montré la stabilité de l’avidine en présence de biotine, caractérisée par une dénaturation réversible après chauffage à 95 C. L’utilisation de 2D-IR permettant d’associer les bandes d’absorption entre les spectres Mid-IR/Mid-IR ou Mid-IR/Near-IR et vis versa va être présentée. La corrélation, par la méthode PLS, entre certaines propriétés des protéines et les bandes amide I et III a été démontrée. Ces résultats établissent les capacités de la spectroscopie FTIR-PLS et 2D-IR dans la détermination des structures et propriétés des systèmes protéiques.

Contexte

host icon Hôte : Université McGill

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