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Résumé du colloque
Trois exemples qui mettent en évidence la synergie et l'utilité d'une approche synthétique qui fusionne la spectroscopie RMN et la cristallographie aux rayons X seront présentés. i) La polyA binding protein (PABP) est un facteur de traduction dans l'initiation de la traduction et dans la régulation de la dégradation des ARN messager. Nous avons déterminé la structure du complexe ternaire d'un fragment de eIF4G, PABP, et l'ARNm ce qui révèle le rôle de l'allostérie interdomaine dans l'assemblage du complexe acide ribonucléique-protéine. ii) Le repliement des protéines dans le réticulum endoplasmique (RE) dépend également de complexes protéine-protéine, médiée en partie par un domaine d'interaction protéine, appelé le P-domain. Notre structure du complexe du P-domain et de la cyclophilin B implique l'activité cis-trans isomérase peptidyl-prolyl dans le cycle de la calnexine de traitement glycoprotéine du RE. iii) La structure d'une UBR-box jette un nouveau regard sur la spécificité de la dégradation des protéines dans la voie de l'ubiquitination N-end rule par l'ubiquitine-ligase (UBR1/E1alpha).
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