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Les effets du neuropeptide Y et des signalisations transmembranaires Y1 et Y2 sur la lipolyse adipocytaire

Martin Labelle
Alain Fournier
Serge St-Pierre
Yvan Boulanger
Roland Savard
ML

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Martin Labelle

Résumé du colloque

La stimulation du système nerveux sympathique et la libération de norépinéphrine (NE) sont des inducteurs majeurs de la lipolyse adipocytaire. Le neuropeptide Y (NPY) libéré simultanément à la NE a un effet inhibiteur sur cette même lipolyse. Notre étude portait sur l'effet inhibiteur du NPY au niveau des tissus adipeux sous-cutané (inguinal) et profond (paramétrial) chez la rate. La lipolyse a été mesurée à partir de cellules isolées et la libération de glycérol a servi d'indicateur de l'activité de la lipase hormono-sensible. Nos résultats montrent une inhibition par le NPY pouvant atteindre 24% (NPY 10-6 M) par rapport au basal pour le tissu inguinal (p < 0,05) et de 25% (NPY 10-7 M) au niveau du tissu paramétrial (p < 0,05). Des analogues spécifiques aux récepteurs Y1 ([Leu31,Pro34] NPY) et Y2 ((13-36) NPY) ont également été utilisés. Nos résultats démontrent que l'effet inhibiteur du NPY passe principalement par la voie Y1 puisque nous obtenons une inhibition maximale de 25% et 26% (NPY 10-6 M) pour les tissus inguinal et paramétrial (p < 0,05) en présence de [Leu31, Pro34] NPY tandis qu'aucune inhibition significative n'a été observée en présence de (13-36) NPY. Ces résultats suggèrent que l'effet anti-lipolytique du NPY passe principalement par la voie de signalisation Y1. Puisque les effets anti-lipolytiques sont observés dans les deux tissus étudiés, nous pouvons conclure que la réponse au NPY ne peut expliquer les différences inter-sites souvent rapportées pour la lipolyse adipocytaire. Afin d'identifier le site actif de même que la structure tridimensionnelle du [Leu31, Pro34] NPY, des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) et de modélisation moléculaire sont présentement effectuées. Ces informations nous permettront de cibler les acides aminés impliqués dans la liaison avec le récepteur Y1 et ainsi mieux connaître la dynamique ligand-récepteur de ce polypeptide.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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