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Résumé du colloque
La compréhension du fonctionnement des biomembranes exige une connaissance approfondie de leur organisation, laquelle est bien sûr tributaire des interactions entre leurs divers constituants et, en particulier, les lipides et les protéines. La polylysine, modèle de choix de protéine extrinsèque en raison de son caractère cationique, se lie facilement à des bicouches de dipalmitoylphosphatidylglycérol (DPPG), lipide dont la tête polaire porte une charge négative à pH neutre. Cette interaction amène des modifications structurales importantes chez les deux partenaires, modifications que nous avons étudiées surtout par spectroscopie Raman et polarisation de la fluorescence du diphényl-1,6 hexatriène-1,3. Les effets observés varient suivant le rapport molaire lipide/lysine (R1) et la longueur de la chaîne peptidique. À R1 < 1, les polylysines à haut degré de polymérisation induisent des séparations de phase qu'aucun analyste n'était même en évidence auparavant. L'interaction DPPG-lysine s'est également avérée tout à fait différente avec les chaînes peptidiques plus courtes contenant une vingtaine d'unités monomériques.
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