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Les maladies du prion pourraient être un vestige d'un ancien monde de l'ARN

Guylaine Poisson
Isabelle Barrette
GP

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Guylaine Poisson

Résumé du colloque

Le gène humain de la protéine prion contient cinq répétitions quasi parfaites d'un oligopeptide. Ces répétitions ont été également retrouvées dans le prion Sup35p de la levure. Les personnes qui ont dans leur code génétique plus de cinq répétitions courent un plus grand risque de développer la forme familiale de la maladie Creutzfeldt-Jakob. L'énergie libre du repliement de la séquence de l'ARNm humain du prion a été analysée et comparée à des séquences permutées aléatoirement. Les résultats indiquent la présence de plusieurs éléments stables pouvant être impliqués dans des processus tels que l'expression du gène, la traduction de la protéine et la dégradation de l'ARNm. Parmi les éléments possibles l'on retrouve un pseudonœud potentiel possédant les propriétés nécessaires à la liaison de protéines. Cet élément a également été retrouvé chez 64 espèces incluant Sup35p, Ure2p et Rnq1 de la levure. Il est possible que ce vestige de l'ère procaryotique soit impliqué dans le changement conformationnel de la protéine prion en sa forme maligne.

Contexte

Section :
Biologie informatique
news icon Thème du colloque :
Biologie informatique
manager icon Responsables :
Nadia El-Mabrouk
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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