Colloque

Les nucléotides guanylés modulent la carboxyl méthylation protéique des membranes à bordure en brosse du rein

Quynh-Tran Nguyen

Membre a labase

Quynh-Tran Nguyen

Résumé du colloque

Une modification post-traductionnelle des protéines telle que la carboxyle méthylation est un mécanisme régulateur fin de la réponse cellulaire aux changements physiologiques. La méthylation des protéines des membranes à bordure en brosse du rein est fortement stimulée par un analogue non hydrolysable du GTP, le GTPgS. Conséquemment, le rôle du GTPgS sur la régulation de l'activité de carboxyle méthylation a été caractérisé. Dans ces membranes, la stimulation de la méthylation par le GTPgS est totalement inhibée par la L-adénosyle-L-homocystéine, un inhibiteur général de la méthylation, et l'est partiellement par le GDPbS démontrant clairement que cette réaction est effectivement un processus de méthylation modulé par les nucléotides guanylés. La capacité du GTPgS à accroître la méthylation des membranes à bordure en brosse du rein se manifeste chez plusieurs mammifères incluant l'homme. L'analyse de la distribution de cette activité stimulée par le GTPgS dans les membranes des tissus du rat indique que celle-ci est prédominante dans le foie, le rein, le poumon et l'intestin. Dans les membranes à bordure en brosse, la stimulation de la méthylation par le GTPgS est optimale à pH 7. Les agents chélateurs, EDTA et 1,10-phénanthroline, l'inhibe suggérant qu'elle requière des cations divalents. L'ajout du détergent CHAPS abolit complétement la méthylation du N-acétyle-S-farnésyle cystéine, un substrat synthétique de la carboxyle méthyltransférase des protéines prénylées, tandis que la méthylation dépendante du GTPgS est faiblement affectée. Ce résultat indique qu'une autre carboxyle méthyltransférase catalyse cette activité. L'instabilité des groupements esters de méthyles induit par le GTPgS en condition alcaline suggère que cette activité pourrait être celle de la carboxyle méthyltransférase impliquée dans la réparation des protéines endommagées au niveau des acides aspartiques.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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