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Les puroindolines: études structurales d'une nouvelle famille de protéines basiques isolées du blé

Thierry Le Bihan
Michel Pézolet
Jean-Érik Blochet
Didier Marion
TL

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Thierry Le Bihan

Résumé du colloque

Les puroindolines sont des protéines qui ont été isolées récemment de la farine de blé à l'aide de détergents non-ioniques. Ces protéines basiques, riches en ponts disulfures, ont une masse moléculaire voisine de 12kD et renferment un nombre élevé de résidus aromatiques. Des travaux préliminaires en spectroscopie de fluorescence ont montré que ces protéines pouvaient interagir avec des lipides membranaires. En utilisant la spectroscopie infrarouge et la spectroscopie Raman couplées à des méthodes de prédiction de structure secondaire, il a été possible d'accéder à la conformation des puroindolines A et B. Ces mesures ont été réalisées sur des milieux présentant des conditions de pH, de forces ioniques et de température différentes. La connaissance de l'influence des paramètres du milieu sur la structure secondaire de ces protéines est en effet une étape indispensable à l'étude de l'interaction de ces protéines avec les membranes artificielles.

Contexte

Section :
Complexes lipide-protéine : organisation et fonctions
news icon Thème du colloque :
Complexes lipide-protéine : organisation et fonctions
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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