Colloque

Les résonances amides de 15N et 1H du peptide gramicidine A dans les bicouches lipidiques

James H. Davis

Christophe Farès

R. Scott Houliston

Membre a labase

James H. Davis

Résumé du colloque

Deux molécules de gramicidine A dans un environnement membranaire s’unissent pour former un canal simple cationique. Sa structure dans les bicouches lipidiques a été déjà déterminée par des techniques de résonance magnétique nucléaire (RMN) statiques. Nous utilisons maintenant les techniques de RMN à rotation à l’angle magique (RAM) pour examiner et développer des nouvelles méthodes afin d’étudier la structure des peptides membranaires. Ces méthodes sont basées sur celles utilisées pour les études des protéines en solution ou solubilisées dans les micelles. Même si la résolution des spectres d’un peptide membranaire est inférieure à celle des spectres des molécules en solution ou dans les micelles, nous avons réussi à faire l’attribution de plusieurs des pics 15N et 1H amide pour la gramicidine A dans des bicouches de dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC). Bien qu'il ne soit pas possible d'utiliser la technique familière d’HSQC (cohérence simple-quantum hétéronucléaire) dans les bicouches, nous avons démontré que la spectroscopie de polarisation croisée (CROPSY) fonctionne bien pour les peptides marqués avec 15N. Ces spectres à deux dimensions donnent assez de résolution pour faire l’attribution d’environ la moitié des pics.

Contexte

Section :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Thème du colloque :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Responsables :

Stéphane Gagné

Hôte : Université Laval

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