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Les sentiers de biosynthèse du Gln-ARNtGln et du Asn-ARNtAsn chez Pseudomonas aeruginosa PAO1

Asseu Pierre-Marie Akochy
Jacques Lapointe
Paul H. Roy
Dominic Bernard
AP

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Asseu Pierre-Marie Akochy

Résumé du colloque

L’analyse du génome de Pseudomonas aeruginosa nous a permis d’identifier les gènes qui codent pour la GluRS, la GlnRS, l’AspRS et une amidotransférase (AdT). Par ailleurs, le gène encodant l’AsnRS n’a pas été identifié. Ces observations nous ont amenés à tester la présence chez P. aeruginosa des sentiers de synthèse du Gln-ARNtGln et du Asn-ARNtAsn. Les mesures des activités acceptrices de l’ARNt total de P. aeruginosa pour le glutamate et la glutamine ainsi que la toxicité à surproduire la GluRS chez E. coli indiquent que la GluRS est non discriminatoire (capables de glutamyler l’ARNtGlu et l’ARNtGln); cette hypothèse a été confirmé par l’activité de l’AdT sur le substrat Glu-ARNt de P. aeruginosa. Ces résultats montrent ainsi pour la première fois chez un organisme la présence des deux sentiers parallèles de formation de Gln-ARNtGln, soit via la GlnRS et via la GluRS non discriminatoire et l’AdT. Des études phylogénétiques récentes suggèrent que toutes les g-protéobactéries proviennent d’un ancêtre commun possédant un gène pour l’AsnRS. Nous avons donc testé la présence de l’activité AsnRS dans l’extrait brut de cette bactérie, et l’avons trouvée. La purification de la protéine responsable de cette activité a révélé qu’il s’agit de l’AspRS. Nous l’avons donc nommé AspAsnRS à cause de sa double spécificité. Considérant qu’elle est essentielle pour l’aminoacylation, cette AspAsnRS pourrait être une cible pour de nouveaux antibiotiques contre la bactérie pathogène P. aeruginosa.

Contexte

Section :
Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome
news icon Thème du colloque :
Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome
manager icon Responsables :
Stéphane Gagné
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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