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Les transamidosomes : des complexes entre un ARNt(Gln) ou un ARNt(Asn), une aminoacyl-ARNt synthétase non discriminante et une amidotransférase, pour l'aminoacylation de ces ARNt

Jacques Lapointe
JL

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Jacques Lapointe

Résumé du colloque

Chez plusieurs bactéries et archaea, la synthèse de l’asparaginyl-ARNtAsn et/ou du glutaminyl-ARNtGln est catalysée par l’action consécutive de deux enzymes. Dans la première réaction, catalysée par des aminoacyl-ARNt synthétases non-discriminantes (aaRS-ND), l’acide aspartique (Asp) est estérifié sur l’ARNtAsn , et l’acide glutamique (Glu) est estérifié sur l’ARNtGln. Dans la seconde réaction, une aa-ARNt amidotransférase transforme ces deux aa-ARNt incorrects en Asn-ARNtAsn et en Gln-ARNtGln, respectivement (1). Chez plusieurs microorganismes thermophiles, les enzymes qui catalysent ces circuits indirects d’aminoacylation forment des complexes stables, nommés « transamidosomes » (2). L’existence de tels complexes chez des bactéries mésophiles a été suggéré par l’influence de l’AspRS-ND sur les paramètres cinétiques de l’amidotransférase de Helicobacter pylori et de Pseudomonas aeruginosa (3). Nous avons montré que H. pylori contient un transamidosome responsable de la synthèse du Gln-ARNt, et qui est beaucoup plus dynamique que ceux des bactéries thermophiles. Cette ribonucléoprotéine formée d’une GluRS2 non-canonique (spécifique pour la formation du Glu-ARNtGln), de l’ARNtGln et d’une amidotransférase, a été caractérisée par diffusion dynamique de lumière (DLS) et interférométrie. (1) Huot, J.L., et al. (2010) In Comprehensive Natural Products II, 5, 383-431. (2) Bailly, M., et al. (2007) Mol Cell, 28, 228-239. (3) Huot, J.L., et al. (2007) Biochemistry, 46, 13190-13198

Contexte

Section :
Biologie et pharmacologie structurale
news icon Thème du colloque :
Biologie et pharmacologie structurale
manager icon Responsables :
Pierre Lavigne
host icon Hôte : Université de Sherbrooke, Université Bishop’s

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Titre du colloque :

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