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L'étude des récepteurs de lectine à haute et à faible affinité chez le lymphocyte porcin, au moyen de phytohémagglutinine (PHA) modifiée sélectivement

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B. Bastin

Résumé du colloque

La phytohémagglutinine (PHA) est une lectine mitogénique pour les lymphocytes. Le mécanisme d'activation du lymphocyte par la lectine est encore mal connu. Nous avons montré que chez le lymphocyte porcin, la PHA reconnaît des sites récepteurs localisés en surface de la membrane plasmique des cellules. Ces sites sont de nature glycoprotéique et peuvent être classifiés en deux populations en fonction de leur affinité pour la PHA. La courbe de dose-réponse pour l'activation lymphocytaire dépend de ces deux populations. Les sites à haute affinité sont impliqués dans le processus d'activation, tandis que ceux à faible affinité semblent être impliqués dans l'inhibition de l'énoncé. Nous avons préparé un dérivé nitré de la PHA qui n'est pas mitogénique et qui est capable de reconnaître sélectivement les sites à faible affinité. Nous avons étudié la réponse du lymphocyte en présence de PHA et de PHA nitré. Nos résultats montrent que les sites à faible affinité ne semblent pas être des sites de régulation. Les études de déplacements respectifs des lectines radioactives nous ont permis d'obtenir des données physiques qui précisent la nature et le rôle de ces sites.

Contexte

news icon Thème du colloque :
Biochimie et biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire

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