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L'étude d'interactions de l'hémoglobine avec divers dérivés polysaccharidiques de synthèse

Wilfrid Jacques
Mircea Alexandru Mateescu
Yves Dumoulin
WJ

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Wilfrid Jacques

Résumé du colloque

L'amylose réticulée, (CLA), récemment obtenue est formée par des chaînes d'unités répétitives de glucose, assemblées dans des structures tridimensionnelles obtenues par la réticulation à l'épichlorhydrine. L'hémoglobine (Hb) n'est pas une glycoprotéine, mais dans le cas du diabète, elle est facilement glycosylée par des réactions non enzymatiques générant divers types d'hémoglobines glycosylées (HbA1a, HbA1b, HbA1c) selon le degré d'avancement de la réaction de glycosylation. À partir de la facilité de l'Hb à reconnaître et à réagir avec le glucose, nous avons réalisé une étude d'interaction Hb-dérivés de polyglucoses. L'hypothèse est que le glucose étant enchaîné dans la structure d'amylose réticulé, peut être impliqué dans la rétention réversible de l'Hb par affinité, mais sans réaction de glycosylation. En effet, une colonne de CLA peut retenir sélectivement l'Hb à partir d'un mélange complexe Hb-albumine en concentrations égales. La capacité de charge pour une colonne CLA-20 (20% p/p épichlorhydrine/amylose) est de 4,2 mg Hb/mL de gel. Cette propriété du CLA permettra des études d'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, le dioxyde de carbone ou autres molécules gazeuses.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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Thème du colloque :

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