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L’examen de la structure secondaire des hèmes peroxydases par la spectroscopie IR-TF

Susan M. Aitken
David Percival
Ann M. English
Ines E. Holzbaur
Ashraf A. Ashraf
SM

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Susan M. Aitken

Résumé du colloque

Nous employons la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier pour étudier la structure secondaire des hèmes peroxydases dans des conditions expérimentales différentes. Les peroxydases que nous examinons comprennent la peroxydase du raifort (HRP), la cytochrome c peroxydase (CCP) et la prostaglandine H synthase, une enzyme qui possède des activités peroxydases et cyclo-oxygénases. Un examen des vibrations amides I indique que la structure secondaire des peroxydases est largement a-hélicale. L’altération de l’état d’oxydation du fer (FeII/FeIII), la complexation de l’hème et la liaison des ligands aromatiques ou des inhibiteurs sont accompagnées par des changements dans les composantes a-hélicales. L’examen des bandes d’amide I et d’amide II indique aussi que les mécanismes de dénaturation thermique des peroxydases démontrent des variations significatives.

Contexte

Section :
Les applications de la spectroscopie infrarouge transformée de Fourier en chimie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Les applications de la spectroscopie infrarouge transformée de Fourier en chimie moléculaire
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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