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L'expression de XPAK durant le développement précoce d'un embryon, mort cellulaire ou différenciation, faites votre choix!

Nazrul Islam
Luc Poitras
Tom Moss
NI

Membre a labase

Nazrul Islam

Résumé du colloque

Nous avons isolé et étudié l'expression ainsi que la fonction de la kinase sérine/thréonine de Xenopus, xPAK (p21ras-like GTPase associated kinase). Cette kinase est un membre de la famille ste20 et serait impliquée dans l'activation des MAP-Kinases de stress (SAPK). Durant le développement de Xenopus, le gène XPAK est exprimé comme un message maternel qui décroît en concentration à partir de la fertilisation jusqu'au début de la gastrulation. On note la première expression zygotique de xPAK dans la plaque basale du tube neural dans la région caudale et plus tard, dans la placode otique ainsi que dans les cellules séparant les quatre arches brachiales. Au stade 35, l'expression est aussi observée dans chaque organe mécanosenseur des lignes latérales. xPAK interagit spécifiquement avec les formes activées des GTPases hCDC42 et RAC1 sans toutefois interagir avec RhoA. Lorsque transfectés dans les cellules COS, ni xPAK sauvage ni les mutants activés ne mènent a une activation de SAPK1 (JNK); de plus, ils ne médient aucune hyperactivation en réponse aux stress induits par l'arsenite ou les UV-C. Bien qu'une activation de xPAK par EGF survient de manière dépendante de NCK dans les cellules COS, cette activation ne mène pas à une hyperactivation de SAPK1. Donc le niveau d'activation de xPAK ne correspond pas à celui de SAPK1, ce qui suggère fortement que xPAK n'est pas une composante verticale de la voie SAPK1. Étonnamment, xPAK peut médier une hyperactivation coopérative de SAPK1 par EGF et les UV de manière indépendante de NCK. Une surexpression au-delà de cinquante fois de xPAK sauvage ou de mutant pleine longueur activé ou kinase-inactive dans les embryons Xenopus a peu ou pas d'effets sur le développement et n'active pas de manière significative SAPK1. Durant l'apoptose, il a été montré que la caspase 3 clivait hPAK65 et xPAK entre leur domaine régulateur N-terminal et leur domaine catalytique C-terminal. L'expression dans les embryons Xenopus du domaine C-terminal résultant du clivage par la caspase mène à une augmentation de l'activité de xPAK de plus de cinquante fois, mais n'achemine toujours pas à une induction de SAPK1. Cependant, ce xPAK hyperactivé cause une fragmentation rapide des blastomères des embryons injectés en fragments ayant une couche d'actine en périphérie. Cette fragmentation cellulaire corréle avec l'hyperphosphorylation in vivo des chaines lourdes et légères de la myosine cellulaire II. La chaine légère de la myosine Xenopus est aussi phosphorylée in vivo à son site majeur de régulation par xPAK activé. Cette activation de PAK par les caspases cause probablement la fragmentation cellulaire en activant la myosine qui à son tour, mène à une réorganisation cytosquelettique et à une pseudo-cytokinésie. La capacité de xPAK à induire la fragmentation cellulaire et d'interagir avec la myosine fournit des explications plausibles à son profil d'expression durant le développement précoce de l'embryon.

Contexte

Section :
La génétique développementale : de la mouche à l'humain
news icon Thème du colloque :
La génétique développementale : de la mouche à l'humain
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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