Colloque

L'holochrome B880 de la bactérie photosynthétique Rhodopseudomonas sphaeroides

Rafael Picorel

Gabriel Gingras

Membre a labase

Rafael Picorel

Résumé du colloque

Le premier acte de la photosynthèse, l'absorption d'un photon, se produit dans des pigments associés à des protéines membranaires. Ces complexes portent le nom d'holochromes. Nos connaissances de la structure de ces holochromes sont jusqu'ici limitées par l'absence de techniques faciles et quantitatives d'isolement. Nous avons mis au point une telle méthode s'appliquant à l'holochrome B880 de Rp. sphaeroides, une bactérie photosynthétique. D'après l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide à 20% en présence de SDS, la protéine est formée de deux sous-unités et a des masses moléculaires apparentes de 4,5 kd et 7,5 kd. D'après la composition en acides aminés, la stœchiométrie est 9:1. Ce résultat diffère de celui que nous avons récemment obtenu pour l'holochrome B880 de Rs. rubrum. L'analyse pigmentaire menée en parallèle avec l'analyse de la composition en acides aminés nous permet de conclure que l'holochrome B880 de Rp. sphaeroides contient 2 moles de bactériochlorophylle et 12 moles de sphéroïdes par 10,000 g de protéines. Le complexe holochrome B880 de Rs. rubrum contient 2 moles de bactériochlorophylle et 1 mole de spirilloxanthine par 22,000 g de protéines. Ces différences entre deux protéines homologues appartenant à des espèces voisines devront être prises en considération dans l'élaboration des modèles structuraux de l'holochrome.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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