Colloque

L’hydrolyse de deux dérivés de la ɛ-N-méthyle-L-lysine par la trypsine

Léo Benoton

Jocelyn Deneault

Membre a labase

Léo Benoton

Résumé du colloque

Nous avons récemment mis au point une synthèse de la ɛ-N-méthyle-L-lysine. Comme cet acide aminé est présent dans des protéines basiques, il nous semblait intéressant de savoir si un lien peptidique formé entre cet acide aminé et un autre acide aminé serait hydrolysable par la trypsine. Il est bien connu que la trypsine est spécifique pour les liens peptidiques formés par le groupement carboxylique de la lysine (ou l’arginine) et n’importe quel autre acide aminé. De plus, le groupement ɛ-aminé de la lysine doit être libre pour que le lien peptidique soit hydrolysé. Afin d’approfondir nos notions sur la spécificité de la trypsine, nous avons préparé comme substrat modèle l’amide de la α-N-benzoyle- ɛ-N-méthyle-L-lysine et l’avons soumise à l’action de la trypsine. Comme la trypsine possède aussi une activité estérasique envers les acides aminés basiques, nous avons également étudié l’hydrolyse de l’ester éthylique de la ɛ-N-méthyle-L-lysine par la trypsine. Nous avons démontré que les deux substances sont susceptibles à l’hydrolyse par la trypsine, quoique beaucoup plus faiblement pour l’amide. L’ester fut hydrolysé à une vitesse vingt fois plus lente que l’ester correspondant de la lysine, et l’amide à une vitesse cent fois plus faible que l’amide de la α-N-benzoyle-L-arginine.

Contexte

Section :

Biologie expérimentale C: biochimie

Thème du colloque :

Biologie expérimentale C: biochimie

Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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