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Liaison du facteur autocrine de motilité/phospho glucose isomérase à son récepteur

Mohammad Amraei
Ivan Robert Nabi
MA

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Mohammad Amraei

Résumé de la communication

La phosphoglucose isomérase (PGI) est une enzyme cytosolique qui catalyse la conversion du D-glucose-6-phosphate en D-fructose-6-phosphate et vice-versa. Sa séquence est identique à celle de la neuroleukine, facteur de différentiation, et du facteur autocrine de motilité (AMF). L'AMF, une fois sécrétée, est endocyté via sa liaison à son récepteur (AMF-R) par deux voies : l'une médiée par les vésicules recouvertes de clathrine en passant par des corps multivésiculaires (MVB), puis recyclé vers les fibrilles de fibronectine. L'autre voie, via les cavéoles vers un compartiment du réticulum endoplasmique lisse, les tubules d'AMF-R. Pour l'instant, la région de l'AMF impliquée dans la liaison à son récepteur n'est pas connue. La comparaison des séquences de la PGI extraite de différentes espèces (mammifère, bactérie, levure) révèle une conservation du site actif, mais il existe des différences importantes au niveau des régions périphériques. Nous avons montré que dans les cellules NIH-3T3, la PGI bactérienne ainsi que la PGI extraite de la levure, contrairement à celle de mammifère, n'induisent pas la motilité et n'inhibent pas l'endocytose de l'AMF biotinylée de mammifère (bAMF) vers les corps multivésiculaires, bien que toutes les trois soient actives enzymatiquement. Parmi les cinq peptides correspondants aux régions périphériques de la PGI, un seul semble affecter l'endocytose de la PGI marquée (absence des corps multivésiculaires, fort marquage des fibrilles), alors que les quatre autres peptides n'ont pas d'effet. Ces résultats signifient donc que les régions de la protéine formant le site actif ne sont pas impliquées dans la liaison AMF/AMF-R. Par contre, une région périphérique est potentiellement impliquée dans cette liaison. Des expériences sont en cours pour déterminer l'effet exact de ce peptide et son implication dans la liaison avec le récepteur.

Contexte

Section :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
news icon Domaine de la communication :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université Laval

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Thème du communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
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