Colloque

L'inhibine: une molécule au caractère glycoprotéinique

M. Godbout

R. Veilleux

F. Labrie

Membre a labase

M. Godbout

Résumé du colloque

Après nos études sur les effets de l'inhibine non purifiée extraite de liquide folliculaire de porc dans les cellules adénohypophysaires de rat en culture primaire, nous avons entrepris l'isolement et la purification de cette substance. Suite à un traitement au charbon-dextran actif nous permettant d'éliminer plus de 99% des stéroïdes endogènes contenus dans le liquide folliculaire initial, nous avons procédé à une extraction des protéines par précipitation successive au sulfate d'ammonium. La fraction précipitant entre 25 et 40% de saturation par la suite été ultrafiltrée et le liquide retenu par la membrane (XM-50) a été déposé sur une colonne de Con-A-Sepharose K16-70. Nous avons alors pu isoler deux types de molécules possédant des propriétés caractéristiques de l'inhibine sur la sécrétion de LH et de FSH dans les cellules adénohypophysaires de rat en culture. Le deuxième type, correspondant aux molécules glycoprotéiniques retenues par la Concanavaline, possède un DE50 de 80 ng/ml sur la sécrétion de base de 24 heures en FSH, soit un facteur de purification d'ordre de 50-60 fois, par rapport au matériel de départ. Le liquide folliculaire de porc pourrait donc, comme une source avantageuse de matériel pour la purification de l'inhibine, une substance jouant probablement un rôle important dans le contrôle des fonctions de reproduction.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université de Sherbrooke

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