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L'interaction des dérivés 17α-hydroperoxypregnénones et le cytochrome P-450

L. Tan
J.-G. Lehoux
H.M. Wang
P. Falardeau
LT

Membre a labase

L. Tan

Résumé du colloque

Le cytochrome P-450 est l'oxydase terminale de complexes enzymatiques impliqués dans l'hydroxylation des corticostéroïdes. On a récemment émis l'hypothèse que l'hydroxylation d'un stéroïde pourrait être précédée d'une réaction de dioxygénation, alors que l'oxygène moléculaire active formerait directement ses deux atomes au carbone du stéroïde visé comme dans le cas des prostaglandines et des acides gras non saturés. Dans cette optique nous avons voulu étudier les différences spectrales pouvant être induites par le 17α-OOH-progestérone et la 17α-OOH-prégnénolone au niveau du cytochrome P-450. Comme source biologique nous avons utilisé les mitochondries et les microsomes de surrénales de boeuf et les différences spectrales induites furent analysées par spectrophotométrie. Les 17α-hydroperoxydes étudiés induisent des différences spectrales tant au niveau mitochondrial que microsomique; toutefois, comparé à la progestérone et à la prégnénolone l'affinité apparente des hydroperoxydes envers l'hémoprotéine est de 3 à 5 fois plus élevée. Les spectres induits peuvent être influencés par la présence du chloromercuribenzoate et du glutathion, nous permettant de postuler que des groupements-SH sont impliqués dans la formation des complexes substrat-cytochrome P-450.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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