Colloque

Lipoprotéine lipase du cœur de rat

S. P. Noël

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S. P. Noël

Résumé du colloque

Le but de cette recherche était de déterminer si l'apolipoprotéine C-II (apoc-II), activateur de la lipoprotéine lipase (LPL) in vivo, peut activer cet enzyme in vivo dans son état naturel. Nous avons utilisé la technique de perfusion de cœur de rat comme source de LPL libre de membranes capillaires. Comme substrat de la LPL, nous avons préparé une émulsion de trilinoléine tritiée activée ou non par apoc-II. L'activité de la LPL a été évaluée par différence après enlèvement de la quantité de radioactivité retrouvée dans les acides gras libres. Les résultats indiquent que l'activité de la LPL est augmentée en présence du substrat activé par apoc-II par rapport au substrat non-activé. Toutefois, nous avons trouvé que l'activité de la LPL décroît progressivement avec le temps. La perte d'activité de la LPL est d'environ 2% par minute en absence de sérum jusqu'à un maximum de 65% de déclin après quatre heures d'activité initiale. En présence de 10% de sérum, la perte d'activité est plus rapide et disparaît complètement après 25 minutes de perfusion. Nous concluons que l'apoc-II n'active pas la LPL dans son milieu naturel. Cette perte d'activité, en l'absence de sérum, confère à l'apoc-II une importance physiologique capitale. Par contre, l'activité de la LPL du cœur en cours de perfusion est instable, ce qui nous amène à suggérer une grande prudence dans l'emploi de cette technique comme source de LPL.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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