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Localisation de la conjugaison d'un haptène issu de l'antigène Vibrio cholerae O1 sur la protéine Bovine Serum Albumine

FJ

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Farid Jahouh

Résumé de la communication

Le Choléra est une maladie causée par la bactérie à Gram négatif Vibrio cholerae, par infection des intestins. A la surface de la bactérie, des biomolécules amphiphiles appelées lipopolysaccharides (LPS) irradient vers l’extérieur de la bactérie. Les LPSs consistent en un polymère composé de différentes portions attachées par des liaisons covalentes, notamment la portion amphiphilique lipid A, et la portion hydrophobique contenant le core oligosaccharide ainsi qu’un O-polysaccharide (O-specific antigen). Les LPSs constituent des antigènes protecteurs et sont la cause de la virulence de la bactérie. Ils représentent ainsi des candidats idéaux pour la production de vaccins contre cette maladie. Le groupe du docteur Kovac (NIDDK) a ainsi développé une méthode de synthèse d’un haptène (une partie de l’antigène reconnue par le système immunitaire) afin de le conjuguer a une protéine de transport, la Bovine Serum Albumine (BSA), ce qui constitue une base a l’élaboration de vaccins. Notre étude a constituée à localiser les différents sites de conjugaison de l’haptène sur la BSA et à déterminer le type de liaison impliquée. Pour cela, nous avons comparé les peptides issus de la digestion enzymatique du BSA-glycoconjugué à ceux issus de la digestion de la BSA, par MALDI-TOF-MS. Les séquences des peptides liés à des haptènes ont ainsi pu être déterminés et analysés par MALDI-CID-MS/MS.

Résumé du colloque

Plusieurs conférenciers de marque participeront à ce colloque, et nous coordonnons avec le réseau national Canadien de protéomique l’attribution d’un prix annuel qui pourrait être décerné lors de cet événement.

Contexte

host icon Hôte : Université de Montréal

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