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Localisation des peptidases intestinales après solubilisation et électrophorèse en présence de sodium dodecyl sulfate (SDS)

D. Riendeau
D. Maestracci
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D. Riendeau

Résumé du colloque

Après solubilisation en présence de SDS à 1% et électrophorèse sur gel de polyacrylamide, la plupart des enzymes de la membrane de bordure en brosse d'entérocytes de lapin peuvent être séparées et localisées par leur activité. Dans ces conditions, la leucylaminopeptidase n'a qu'une faible activité et la γ-glutamyltransférase est complètement inactive. En abaissant la concentration de SDS à 0.05%, la solubilisation des protéines membranaires est satisfaisante et les peptidases conservent une activité nettement plus élevée. L'étude de l'effet des composants du système électrophorétique sur l'activité de ces enzymes a montré que le persulfate d'ammonium, initiateur de la polymérisation de l'acrylamide, inhibe fortement la γ-glutamyltransférase. En utilisant des concentrations de SDS lors de la solubilisation et en effectuant une pré-électrophorèse afin d'éliminer le persulfate d'ammonium des gels, les activités leucylaminopeptidase et γ-glutamyltransférase restantes sont suffisantes pour permettre la localisation subséquente de ces enzymes dans le gel. Il est donc possible d'identifier et d'isoler les enzymes présentes dans la membrane de bordure en brosse de l'entérocyte après solubilisation au SDS à faible concentration et électrophorèse.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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