Colloque

L'origine des atomes d'oxygène en positions 17 et 21 dans la biosynthèse de Corticosterone (17α,21-dihydroxyprogesterone)

L. Tan

K.-H. Ng

Membre a labase

L. Tan

Résumé du colloque

Le mécanisme exact comment, dans les cellules animales, une liaison covalente C-H d'un stéroïde est remplacée par une autre liaison covalente C-OH, n'est pas connu. Il est assumé que cette réaction d'hydroxylation est catalysée par des enzymes spécifiques appartenant à la classe des oxydases-à-fonction mixte. Ainsi, pour chaque type de réaction, il existe une hydroxylase correspondante, p.ex.: 11β-hydroxylase, 18β-hydroxylase, etc. Nous avons étudié si l'eau pourrait être une source d'O2 dans la 17-OHase et la 21-OHase. Ces 2 hydroxylases se trouvent dans le même compartiment cellulaire: soit les microsomes. Aussi, au point de vue chimique, les protons en C-21 et C-21 sont tous 2 activés par un atome d'oxygène adjacent. Donc, il est possible qu'un seul enzyme pourrait attaquer le stéroïde en 2 positions. Pour en savoir plus, nous avons étudié en présence de H2O18 et avons conclu: La proposition de présence d'un seul enzyme est fausse. En effet, dans les conditions expérimentales, l'oxygène en C-21 d'une molécule formée fut analysée par spectrométrie de masse. Résultats: un seul sur 64 d'atomes d'oxygène était marqué en C-21. D'où, il y avait une seule molécule d'O2. En utilisant un double marquage de H2O18 et O2, nous concluons que l'hydroxylation en C-21 est effectivement catalysée par deux enzymes.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université Laval

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