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Résumé du colloque
La chimie étendue et versatile des complexes organométalliques permet leur liaison à presque toutes les molécules biologiques. Ainsi, la dimension, les propriétés électroniques et la stéréochimie de ces molécules peuvent être facilement changées, leur permettant alors d'être utilisées comme sondes de la structure de leur site de fixation. La première application de ces recherches a été de marquer des substrats et des inhibiteurs enzymatiques avec des fragments organométalliques. Les trois systèmes initialement étudiés sont les suivants : acétylcholinestérase/Matacil; monoamine oxydase/pargyline; monoamine oxydase/propargylamine. Nous discuterons les modalités de marquage d'un inhibiteur d'enzyme par un fragment organométallique, puis les propriétés de liaison d'une telle molécule marquée avec le récepteur de l'enzyme correspondante. La détection et la caractérisation de la sonde se fera par spectroscopie infrarouge transformée de Fourier.
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